Каталитическая – более 99% ферментов или биологических катализаторов являются белками; например каталаза, аспартат-аминотрансфераза. К 90-м годам 20 в. идентифицировано более 2000 ферментов белковой природы.
Питательная (или резервная) – казеин – белок молока, овальбумины – белки яйца.
Транспортная – дыхательная функция крови, в частности, перенос О 2 осуществляется гемоглобином (Нв) - белком эритроцитов.
Защитная – специфические защитные белки-антитела нейтрализуют действие чужеродных белков-антигенов.
Сократительная – специфические белки мышечной ткани актин и миозин обеспечивают мышечные сокращения и расслабления, т.е. движение.
Структурная – такую функцию выполняют белки – коллаген соединительной ткани, кератин – в волосах, ногтях, коже.
Гормональная – регуляция обмена веществ осуществляется за счет гормонов – белков или полипептидов гипофиза, поджелудочной железы.
α-АК являются строительными блоками, из которых образуются белковые полипептидные цепи (ППЦ) и, собственно, сами белки. Аминокислоты – это производные карбоновых кислот, в которых один из водородов углеродной цепи замещен на R.
Путем гидролиза из животных белков выделяют 19-25 α-АК, но обычно их получают 20. Общая формула аминокислот:
Аминокислоты – это бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся при высоких температурах (250С). Легко растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях. Имея в своем составе NH 2 –группу основного характера и COOH– с кислыми свойствами, АК обладают амфотерностью. В водных растворах α-АК в основном существуют в виде биполярных ионов или цвиттер-ионов с диссоциированной COO – –группой и протонированной NH 3 + –группой.
В зависимости от рН–среды АК могут быть в виде анионов, катионов, нейтральных биполярных ионов или в виде смеси их форм.
В сильнокислой среде АК присутствуют в виде катионов (q +)
в сильнощелочной среде – в виде анионов (–q)
Величина рН, при которой в водном растворе преобладает цвиттер-ион, т.е. равновесная концентрация «+» и «–» q аминокислот, а также белков, называется изоэлектрической точкой (pI). При достижении такой рН белок становится неподвижным в электрическом поле и выпадает в осадок, что используется в электрофоретических методах анализа белков и аминокислот.
Стереохимия аминокислот .
Важным свойством АК является их оптическая активность в водных растворах. Это свойство АК обусловлено наличием в их структуре хирального атома С . Хиральным атомом или хиральным центром называется атом, у которого все связи замещены различными радикалами (R ):
|
|
|
Оптически неактивной является только АК глицин, которая не имеет хирального центра.
Существуют два вида изомеров – структурные и стереоизомеры.
Структурные изомеры – это вещества с одинаковой Mr , но различной последовательностью связывания атомов в молекуле .
Если 2 стереоизомера относятся друг к другу как предмет и его зеркальное отражение, их называют энантиомерами.
Энантиомеры всегда проявляют одинаковые химические и физические свойства за исключением одного – направления вращения плоскости поляризованного луча. Энантиомер , вращающий плоскость поляризации по часовой стрелке, называется правовращающим («+ »), а против часовой стрелки – левовращающим («– »). Природные аминокислоты являются как «+», так и «–».
Смесь равного количества молекул правого и левого энантиомеров называется рацемической смесью.
Рацематы не обладают оптической активностью. По пространственному расположению атомов и радикалов вокруг хирального центра различают аминокислоты Д– и L–ряда. Для определения принадлежности АК к Д– или L–ряду сравнивают конфигурацию ее хирального центра с энантиомером глицеральдегида (ГА).
По аналогии, в аминокислотах если NH 2 –группа расположена справа от оси СООН-R, то это Д–АК, а если слева – L–АК.
|
|
Все аминокислоты природных белков являются α–АК.
Современная рациональная классификация аминокислот
в соответствии с ней все аминокислоты делятся на 4 группы.
I – Неполярные гидрофобные аминокислоты – их 8.
II –Полярные гидрофильные незаряженные аминокислоты – их 7.
III – Отрицательно заряженные кислые аминокислоты
IV Положительно заряженные основные аминокислоты
Пептидные цепи белков – это линейные полимеры –АК, соединенных пептидной связью .
Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками , цепь повторяющихся групп –NH–CH–CO– называется пептидным остовом. Аминокислотный остаток, имеющий свободную NH 2 –группу называется N –концевым , а имеющий свободным α–карбоксигруппу – С–концевым .
Пептиды пишутся и читаются с N–конца.
Пептидная связь, образуемая аминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей: у атома азота пептидной группы отсутствует водород, вместо него имеется связь с R.
Пептидные связи очень прочные, для их неферментного гидролиза in vitro требуются жесткие условия: высокие t и , кислая среда, длительное время. In vivo , где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов ( ) , называемых протеазами или пептидгидролазами .
Полипептидная теория строения белков была предложена в 1902 г. Э.Фишером, в ходе дальнейшего развития биохимии эта теория была экспериментально доказана.
Лекция №3Тема: «Аминокислоты – строение, классификация, свойства, биологическая роль»
Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппа –NH2 и карбоксильная группа -СООН
Простейшим представителем является аминоэтановая кислота H2N - CH2 - COOH
Классификация аминокислот
Существует 3 основные классификации аминокислот:
Физико-химическая – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот
Частично незаменимые : аргинин, гистидин.
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.
1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.
Потребность в аминокислотах снижается:
При врожденных нарушениях, связанных с усваиваемостью аминокислот. В этом случае , некоторые белковые вещества могут стать причиной аллергических реакций организма, включая появление проблем в работе желудочно-кишечного тракта, зуд
и тошноту.
Усваиваемость аминокислот
Скорость и полнота усвоения аминокислот зависит от типа продуктов, их содержащих. Хорошо усваиваются организмом аминокислоты, содержащиеся в белке яиц, обезжиренном твороге, нежирном мясе и рыбе.
Быстро усваиваются также аминокислоты при правильном сочетании продуктов: молоко сочетается с гречневой кашей
и белым хлебом, всевозможные мучные изделия с мясом и творогом .
Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм
Каждая аминокислота оказывает на организм свое воздействие. Так метионин особенно важен для улучшения жирового обмена в организме, используется как профилактика атеросклероза, при циррозе и жировой дистрофии печени.
При определенных нервно-психических заболеваниях используется глутамин, аминомасляные кислоты. Глутаминовая кислота также применяется в кулинарии как вкусовая добавка. Цистеин показан при глазных заболеваниях.
Три главные аминокислоты – триптофан, лизин и метионин, особенно необходимы нашему организму. Триптофан используется для ускорения роста и развития организма, также он поддерживает азотистое равновесие в организме.
Лизин обеспечивает нормальный рост организма, участвует в процессах кровеобразования .
Основные источники лизина и метионина – творог, говядина, некоторые виды рыбы (треска, судак, сельдь). Триптофан встречается в оптимальных количествах в субпродуктах, телятине и дичи.инфаркта.
Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты
Для успешного наращивания мышечной массы в бодибилдинге нередко используются аминокислотные комплексы, состоящие из лейцина изолейцина и валина.
Для сохранения энергичности во время тренировок спортсмены в качестве добавок к питанию используют метионин, глицин и аргинин, или продукты, их содержащие.
Для любого человека, ведущего активный здоровый образ жизни, необходимы специальные продукты питания, которые содержат ряд необходимых аминокислот для поддержания отличной физической формы, быстрого восстановления сил, сжигания лишних жиров или наращивания мышечной массы.
М.Ф. Клещев, 2006
Предисловие
Специфика биотехнологических процессов предъявляет особые требования к подготовке инженеров-биотехнологов. Большое место в ней занимает биологическая химия. Глубокое понимание биохимических процессов обеспечивает не только глубокое понимание сути биотехнологичес-их процессов, но и возможность творческого отношения специалиста к их оптимизации и модернизации.
В предлагаемом учебном пособии излагаются современные основы общей биохимии в объеме, соответствующем подготовке студентов по специальности “Промышленная биотехнология”. Пособие состоит из двух разделов. В первом из них излагаются современные представления о химичес-ких компонентах живых существ, а во втором – об обмене веществ. При рассмотрении обменных процессов основное внимание уделяется общим путям метаболизма, который сходно протекает в организмах, находящихся на разных ступенях эволюционного развития.
Вступление
Процессы жизнедеятельности обеспечиваются на химическом или точнее, молекулярном уровне. В этой связи познание тайн жизни, процессов ее зарождения, индивидуального развития и старения, а также использование живых организмов в биотехнологических процессах для решения конкретных производственных проблем, стало возможным, благодаря достижениям современной биохимии. Именно с развитием этой науки связаны революционные достижения последних лет в молекулярной биологии, медицине и биотехнологии.
В последние десятилетия происходит особенно бурное развитие биохимии. В мире выпускаются сотни научных биохимических журналов и издается огромное количество монографий по разным разделам биохимии. По данным литературы, период полуобновления знаний по этой науке сос-тавляет около пяти лет. Причиной этого является широкое внедрение в практическую биохимию тонких физико-химических методов исследований, позволяющих проводить фракционирование структурных компонентов сложных биологических систем, определять динамические изменения в структуре макромолекул и проводить мониторинг химических процессов непосредственно в живых организмах.
Биохимия – наука, которая изучает химический состав живых организмов, а также особенности строения их компонентов, их функции и химические превращения. Объектом биохимии являются организмы, стоящие на разных ступенях эволюционного развития. В зависимости от объекта выделяется несколько разделов биохимии: биохимия микроорганизмов, биохимия растений, биохимия животных и человека. Зародившись еще в IX веке, эта наука оказалась столь эффективной и плодотворной, что создала основу для всей современной биологии и предопределила формирование таких новых ее направлений, как молекулярная биология, молекулярная генетика, биотехнология и др.
Хотя биотехнология и интегрировала в себе такие научные направления, как генетика, микробиология и молекулярная биология, основу всех биологических технологий составляет именно биохимия. Это определяется тем, что инструментом биотехнологии являются ферменты, а действующими элементами – отдельные молекулы: нуклеиновые кислоты, белки, липиды, углеводы и др. В этой связи фундаментальное значение в подготовке специалистов-биотехнологов приобретает изучение основ биохимии.
В предлагаемом пособии излагаются основные положения биохимии, представляющие интерес для студентов биотехнологических специальностей.
РАЗДЕЛ I. ХИМИЧЕСКИЕ КОМПОНЕНТЫ
ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ
Глава 1. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
Аминокислоты представляют собой аминопроизводные карбоновых кислот. В природе встречается больше 300 их представителей, 20 из которых являются обязательным структурным компонентом белков. Они определяются как стандартные аминокислоты. Строение 19 стандартных аминокислот соответствует следующей общей формуле:
где R – аминокислотный радикал.
Структура лишь одной аминокислоты – пролина – не соответствует общей формуле, приведенной в табл. 1. Это связано с тем, что пролин, собственно, и не является аминокислотой. Он представляет собой иминокислоту.
Таблица 1 – Строение стандартных аминокислот
Продолжение таблицы 1
| Лейцин |  |
|
| Пролин |  |
|
| Триптофан |  |
|
| Глицин |  |
|
| Треонин |  |
|
| Тирозин |  |
|
| Глутамин |  |
|
| Глутаминовая кислота |  |
|
| Аргинин |  |
|
| Валин |  |
Продолжение таблицы 1
| Изолейцин |  |
|
| Фенилаланин |  |
|
| Метионин | ||
| Серин |  |
|
| Цистеин |  |
|
| Аспарагин |  |
|
| Аспарагиновая кислота |  |
|
| Лизин |  |
|
| Гистидин |  |
Как видно из представленной таблицы, стандартные аминокислоты, за исключением пролина, являются α-аминокислотами, т.е. аминогруппа в качестве заместителя располагается у α-углеродного атома согласно выше приведенной формуле.
В настоящее время существует множество классификаций стандартных аминокислот. Особое значение из них имеет классификация, предложенная А. Ленинджером. В ее основу положены различия в полярности радикала аминокислот (рис. 1).
. 
Рисунок 1 – Классификация стандартных аминокислот
Стандартные аминокислоты входят в состав полипептидных цепей белков в виде L -стереоизомеров. Из курса органической химии известно, что в состав органических молекул могут входить асимметрические (хиральные) углеродные атомы. Асимметрический углеродный атом представляет собой атом углерода, связанный с четырьмя различными заместителями (обозначен – С*).
Принимая во внимание особенности строения стандартных аминокислот, можно предположить, что все они, за исключением глицина, у которого α-углеродный атом связан с двумя атомами водорода, будут содержать, как минимум, один асимметрический углеродный атом.
Молекулы, содержащие асимметрический углеродный атом, представлены стереоизомерами двух рядов – L и D . Принадлежность к соответствующему стереохимическому ряду определяется путем сравнения структуры молекулы с эталонным соединением. В качестве эталонного соединения используют глицериновый альдегид. Как и все соединения, содержащие асимметрический углеродный атом, глицериновый альдегид представлен L - и D -стереоизомерами:
L -Глицериновый альдегид D -Глицериновый альдегид
Принадлежность аминокислоты к соответствующему стереохимичес-кому ряду определяют по месту положения ее α-аминогруппы относительно углеводородного скелета. Если она располагается с той же стороны, что и гидроксильная группа у хирального углеродного атома глицеринового альдегида, то аминокислота относится к тому же стереохимическому:
L -Аланин D -Аланин
Молекулы стереоизомеров D - и L -ряда являются зеркальным отражением друг друга. Они обладают одинаковыми химическими свойствами. Однако их физические свойства существенно различаются. Так, стереоизомеры разных рядов обладают разной способностью вращать плоскость поляризованного луча света. В зависимости от направления вращения луча они подразделяются на вправо- и влевовращающие. Растворы стереоизомеров D - и L -ряда вращают плоскость поляризованного луча света на разный угол.
Стереоизомеры способны превращаться друг в друга. Этот процесс получил название рацемизация . Процесс рацемизации можно представить в виде следующего уравнения:
 |
L -Аланин D -Аланин
В состав полипептидных цепей белков входят стереоизомеры только
L -ряда. Вместе с тем в природе встречаются и D -стереоизомеры аминокислот. Они входят в состав оболочек микробных клеток (D -фенилаланин), некоторых антибиотиков (грамицидин-S ) и др.
Помимо стандартных аминокислот, в состав белков могут входить и нестандартные аминокислоты. К ним относятся производные стандартных аминокислот – оксипролин (производное пролина), оксилизин (производное лизина), десмозин (производное фенилаланина), тиронин (производное тирозина) и др.
В состав аминокислот входят функциональные группы, которые в полярных растворителях (воде) могут подвергаться диссоциации:
В этой связи в водных растворах молекулы аминокислот могут приобретать заряд. В зависимости от условий, которые определяют состояние ионизации функциональных групп, молекула аминокислоты может находиться в трех состояниях:
Центральное место при этом занимает состояние, в котором первичная карбоксильная и α-аминогруппы ионизированы. В этом состоянии молекула не несет суммарного электрического заряда и представляет собой биполярный ион (цвиттерион ), в котором электрические заряды скомпенсированы. В форме цвиттериона молекула аминокислоты существует только при определенном значении рН, которое называется изоэлектрической точкой . Каждая аминокислота имеет характерную для нее величину изоэлектрической точки, которая определяется структурой аминокислотного радикала.
При значении рН, отличающемся от изоэлектрической точки, молекула аминокислоты приобретает заряд:
Как видно, при рН меньше изоэлектрической точки аминокислота приобретает положительный заряд, при величине больше изоэлектрической точки – отрицательный заряд. При этом величина электрического заряда тем больше, чем больше величина рН отличается от изоэлектрической точки.
Свойство аминокислот находиться в водных растворах в виде ионов используется для разделения их смесей при анализе аминокислотного состава биологических объектов. Для этой цели могут быть использованы следующие методы:
· ионообменная хроматография;
· электрофорез.
Эти методы находят широкое применение для аналитических целей в биохимии.
Ни для кого не секрет, что человеку для поддержания жизнедеятельности на высоком уровне необходим белок - своеобразный строительный материал для тканей организма; в состав белков входят 20 аминокислот, названия которых вряд ли что-то скажут обычному офисному работнику. Каждый человек, особенно если говорить о женщинах, хоть раз слышал о коллагене и кератине - это протеины, которые отвечают за внешний вид ногтей, кожи и волос.
Аминокислоты (или же аминокарбоновые кислоты; АМК; пептиды) - органические соединения, на 16 % состоящие из аминов - органических производных аммония, - что отличает их от углеводов и липидов. Они участвуют в биосинтезе белка организмом: в пищеварительной системе под влиянием ферментов все белки, поступающие с едой, разрушаются до АМК. Всего в природе существует около 200 пептидов, но в построении организма человека участвуют всего 20 основных аминокислот, которые подразделяются на заменимые и незаменимые; иногда встречается и третий вид - полузаменимые (условно заменяемые).
Заменимыми называют те аминокислоты, которые как потребляются с продуктами питания, так и воспроизводятся непосредственно в теле человека из других веществ.
Незаменимыми аминокислотами называют те, которые не способные генерироваться в организме человека и способны поступать только с продуктами питания.
С научной стороны 20 незаменимых аминокислот подразделяют, основываясь на полярности их боковой цепи, то есть радикалов. Таким образом, выделяются четыре группы: (но не имеющие заряда), положительно заряженные и отрицательно заряженные.
Неполярными являются: валин, аланин, лейцин, изолейцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. В свою очередь, к полярным, имеющим отрицательный заряд относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Полярными, имеющими положительный заряд, называют аргинин, гистидин, лизин. К аминокислотам, обладающим полярностью, но не имеющим заряда, относят непосредственно цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин, аспарагин.
Аминокислота | Аббревиатура | |
Аспарагин | ||
Аспарагиновая кислота | ||
Гистидин | ||
Глутамин | ||
Глутаминовая кислота | ||
Изолейцин | ||
Метионин | ||
Триптофан | ||
Фенилаланин | ||
Основываясь на этом, можно отметить, что все 20 в таблице выше) имеют в своем составе углерод, водород, азот и кислород.
Аминокарбоновые кислоты участвуют в биологическом синтезе белка. Биосинтез белка - процесс моделирования полипептидной («поли» - много) цепи из остатков аминокислот. Протекает процесс на рибосоме - органелле внутри клетки, отвечающей непосредственно за биосинтез.
Информация считывается с участка цепи ДНК по принципу комплементарности (А-Т, Ц-Г), при создании м-РНК (матричная РНК, или и-РНК - информационная РНК - тождественно равные понятия) азотистое основание тимин заменяется на урацил. Далее всё по тому же принципу создается переносящая молекулы аминокислот к месту синтеза. Т-РНК закодирована триплетами (кодонами) (пример: УАУ), и если знать, какими азотистыми основаниями представлен триплет, можно узнать, какую именно аминокислоту он переносит.
В молочных продуктах и яйцах содержатся такие важные вещества, как валин, лейцин, изолейцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рыба, белое мясо обладают высоким содержанием валина, лейцина, изолейцина, гистидина, метионина, лизина, фенилаланина, триптофана. Бобовые, зерновые и крупы богаты на валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Орехи и различные семена насытят организм треонином, изолейцином, лизином, аргинином и гистидином.
Ниже приведено содержание аминокислот в некоторых продуктах.
Наибольшее количество триптофана и метионина можно обнаружить в твёрдом сыре, лизина - в мясе кролика, валина, лейцина, изолейцина, треонина и фенилаланина - в сое. При составлении рациона, основанного на поддержании АМК в норме, стоит обратить внимание на кальмаров и горох, а наиболее бедными в плане содержания пептидов можно назвать картофель и коровье молоко.
То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, - миф. Более того, учёные выяснили, что белок растительного происхождения усваивается человеческим организмом лучше, чем животного. Однако при выборе вегетарианства как стиля жизни очень важно следить за рационом. Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма.
В современном мире абсолютно во всех продуктах питания содержатся нужные для человека питательные вещества, поэтому не следует переживать: все 20 белковых аминокислот благополучно поступают с пищей, и этого количества хватает для человека, ведущего обычный образ жизни и хоть немного следящего за своим питанием.
Рацион спортсмена же необходимо насыщать белками, потому что без них просто невозможно построение мышечной массы. Физические упражнения ведут к колоссальному расходу запаса аминокислот, поэтому профессиональные бодибилдеры вынуждены принимать специальные добавки. При интенсивном построении мышечного рельефа количество белков может доходить до ста граммов белков в день, но такой рацион не подходит для ежедневного потребления. Любая добавка к пище подразумевает инструкцию с содержанием разных АМК в дозе, с которой перед применением препарата необходимо ознакомиться.
Потребность в белках присутствует не только у спортсменов. Например, белки эластин, кератин, коллаген влияют на внешний вид волос, кожи, ногтей, а также на гибкость и подвижность суставов. Ряд аминокислот влияет на в организме, сохраняя баланс жира на оптимальном уровне, предоставляют достаточное количество энергии для повседневной жизни. Ведь в процессе жизнедеятельности даже при самом пассивном образе жизни затрачивается энергия, хотя бы для осуществления дыхания. Вдобавок невозможна и когнитивная деятельность при нехватке определенных пептидов; поддержание психоэмоционального состояния осуществляется в том числе за счет АМК.
Диета профессиональных спортсменов предполагает идеально сбалансированные питание, которое помогает поддерживать мышцы в тонусе. Очень облегчают жизнь разработанные специально для тех спортсменов, которые работают на набор мышечной массы.
Как уже писалось ранее, аминокислоты - основной строительный материал белков, необходимых для роста мышц. Также они способны ускорять метаболизм и сжигать жир, что тоже важно для красивого мышечного рельефа. При усердных тренировках необходимо увеличивать потребление АМК ввиду того, что они увеличивают скорость наращивания мышц и уменьшают боли после тренировок.
20 аминокислот в составе белков могут потребляться как в составе аминокарбоновых комплексов, так и из пищи. Если выбирать сбалансированное питание, то нужно учитывать абсолютно все граммовки, что трудно реализовать при большой загруженности дня.
Основными симптомами нехватки аминокислот считаются: плохое самочувствие, отсутствие аппетита, ломкость ногтей, повышенная утомляемость. Даже при нехватке одной АМК возникает огромное количество неприятных побочных эффектов, которые значительно ухудшают самочувствие и продуктивность.
Перенасыщение аминокислотами может повлечь за собой нарушения в работе сердечно-сосудистой и нервной систем, что, в свою очередь, не менее опасно. В свой черед могут появиться симптомы, схожие с пищевым отравлением, что тоже не влечет за собой ничего приятного.
Во всем надо знать меру, поэтому соблюдение здорового образа жизни не должно приводить к переизбытку тех или иных «полезных» веществ в организме. Как писал классик, «лучшее - враг хорошего».
В статье мы рассмотрели формулы и названия всех 20 аминокислот, таблица содержания основных АМК в продуктах приведена выше.
